Høyhastighets nanoteknologi Superoxid Dismutase-enzymer - fra evolusjon, eller design?
Oversatt herfra.
Superoksiddismutase beskytter oss mot farlig reaktive former for oksygen
Vi kan ikke leve uten oksygen. Cellene våre er avhengige av oksygen som den siste mottakeren av elektroner i åndedrettet, slik at vi kan trekke ut mer energi fra maten enn det som er mulig uten oksygen. Men oksygen er også en farlig forbindelse. Reaktive former for oksygen, som superoksid (oksygen med ekstra elektron), lekker fra luftveienezymer og forårsaker kaos i cellen. Dette superoksidet kan da forårsake mutasjoner i DNA eller angripe enzymer som lager aminosyrer og andre essensielle molekyler. Dette er et betydelig problem: en studie viste at for hvert 10.000 elektron som overføres ned i luftveiene i Escherichia coli-celler, havner omtrent 3 elektroner på superoksid i stedet for riktig sted. For å bekjempe denne potensielle faren, lager de fleste cellene superoksid-dismutase, et enzym som avgifter superoksid.
Vitenskapsartikkelen: On the Origin of Superoxide Dismutase: An Evolutionary Perspective of Superoxide-Mediated Redox Signaling hevder:
Superoksiddismutase (SOD), kanskje noen av de opprinnelige enzymene som ble funnet i primitivt liv. Utviklingen av ROS-avgiftende enzymer viste seg å være nødvendig for at primitivt liv kunne eksistere i en oksidativ verden, og en av de første av disse antioksidant-enzymene var kjent som superoksiddismutase (SOD).
Spørsmål: Hvordan kunne celler som bruker oksidativ fosforylering overlevd uten dette essensielle enzymet?
Artikkelen fortsetter å hevde:
Det er høyst sannsynlig at enkle proteiner og enzymer utviklet seg før nukleinsyrer, og som sådan var kritiske for å etablere vitale cellulære prosesser som fotosyntese, metabolisme og replikasjon.
Grassos kommentar: Hvordan besto denne artikkelen fagfellevurdering? Hvordan kunne enzymer ha oppstått uten genetisk spesifikasjon?
Jern (Fe) og Svovel (S) har vist seg å monteres seg sammen i klynger som danner det katalytiske grunnlaget for de eldste kjente enzymene.
Grassos kommentar: Selvmontering kan være tilfelle i sjeldne tilfeller. Men generelt er Fe-S-klyngens biogenesevei bevart. De generelle trinnene på stien er felles for alle livets riker. Den innledende fasen av Fe-S klyngebiogenese oppnås ved hjelp av et multimert proteinkompleks. Dette er et annet eksempel der naturlig utvalg mislykkes. Det ville ikke ha fremsyn til å velge og produsere stillasproteiner som lager komponenter (jern/ svovelklynger) som bare ville være nyttige i fullføringen av det mye større proteinkomplekset (som i seg selv bare ville være nyttig i nærvær av en oksidativ fosforylering's gangsti) Aldri ser vi blinde, ikke-styrte prosesser som fører til komplekse funksjonelle systemer med integrerte deler som bidrar til det overordnede designmålet. (4)
Feltet med fri radikal-biologi stammer fra oppdagelsen av superoksiddismutase (SOD) i 1969. (3)
Cu/Zn-superoksid dismutase er et veldig effektivt enzym. Det utfører opptil 10 millioner reaksjoner per sekund i en menneskecelle. (2)
Bilde: Cu/Zn-superoksid dismutase
Én av ti kollisjoner mellom superoksid og enzymet vil føre til en reaksjon. Dette er langt mer enn forventet, siden det aktive stedet bare dekker en liten del av enzymoverflaten, og vi kan forvente at de fleste kollisjoner vil forekomme et annet sted på overflaten. Formen og egenskapene til det aktive stedet kan imidlertid gi noen tips om denne effektiviteten. Det aktive stedet er traktformet, med kobber og sink i bunnen av trakten. Den sterke positive ladningen til metallionene, sammen med to nærliggende positivt ladede aminosyrer (farget blå her), tjener til å trekke det negativt ladede superoksidet (rødt) inn i trakten.
Avvikling
Som du kanskje gjetter ut fra navnet, avvikler SOD SuperOksiD. Dismutasjon er et begrep som refererer til en spesiell type reaksjon, der to like, men motsatte reaksjoner forekommer på to separate molekyler. SOD tar to molekyler superoksid, fjerner det ekstra elektronet av det ene og plasserer det på det andre. Så ett ender opp med et elektron mindre, og danner normalt oksygen, og det andre ender med et ekstra elektron. Det med ekstra elektron plukker deretter raskt opp to hydrogenioner for å danne hydrogenperoksid. Naturligvis er hydrogenperoksid også en farlig forbindelse, så cellen må bruke enzymet katalase for å avgifte det. (1)
Referanser -tilgjengelige pr. 17.9.2020 (2-treg):
Oversettelse og bilder ved Asbjørn E. Lund